Välttämättömät aminohapot: kaavio, lyhenteet ja rakenne Välttämättömät aminohapot: kaavio, lyhenteet ja rakenne

Ala-aminohappo

Alaniini, joka löydettiin proteiinista vuonna 1875, muodostaa 30 % silkin jäämistä. Sen alhainen reaktiivisuus myötävaikuttaa silkin yksinkertaiseen, pitkänomaiseen rakenteeseen, jossa on vähän ristisidoksia, mikä antaa kuiduille lujuuden, venytyskestävyyden ja joustavuuden. Vain l-stereoisomeeri osallistuu proteiinien biosynteesiin.

Arg-aminohappo

Ihmisissä arginiinia muodostuu proteiinien pilkkoutuessa. Sen jälkeen ihmiskeho voi muuttaa sen typpioksidiksi, kemikaaliksi, jonka tiedetään rentouttavan verisuonia. Verisuonia laajentavan vaikutuksensa vuoksi arginiinia on ehdotettu kroonisen sydämen vajaatoiminnan, korkean kolesterolin, heikentyneen verenkierron ja korkean verenkierron hoitoon. paineita, vaikka näiden alojen tutkimus on edelleen kesken. Arginiinia voidaan valmistaa myös synteettisesti, ja arginiiniin liittyviä yhdisteitä voidaan käyttää maksan vajaatoimintaa sairastavien ihmisten hoidossa, koska se edistää maksan uudistumista. Vaikka arginiini on välttämätön kasvulle, mutta ei kehon ylläpitämiselle, tutkimukset ovat osoittaneet, että arginiini on ratkaisevan tärkeä haavan paranemisprosessissa, erityisesti niillä, joilla on huono verenkierto.

Asn-aminohappo

Vuonna 1806 asparagiini puhdistettiin parsamehusta, joten se oli ensimmäinen aminohappo, joka eristettiin luonnollisesta lähteestä. Kuitenkin vasta vuonna 1932 tiedemiehet pystyivät todistamaan, että asparagiinia esiintyi proteiineissa. Vain l-stereoisomeeri osallistuu nisäkäsproteiinien biosynteesiin. Asparagiini on tärkeä myrkyllisen ammoniakin poistamisessa elimistöstä.

Asp-aminohappo

Asparagiinihappo, joka löydettiin proteiineista vuonna 1868, löytyy yleisesti eläinproteiineista, mutta vain l-stereoisomeeri osallistuu proteiinien biosynteesiin. Tämän aminohapon vesiliukoisuus mahdollistaa entsyymien, kuten pepsiinin, läsnäolon lähellä aktiivisia kohtia.

Cys-aminohappo

Kysteiiniä on erityisen runsaasti karvojen, kavioiden ja ihon keratiinin proteiineissa, koska se on eristetty virtsakivistä vuonna 1810 ja sarvi vuonna 1899. Myöhemmin se syntetisoitiin kemiallisesti ja rakenne selvitettiin 1903–1904. Kysteiinin sivuketjussa oleva rikkipitoinen tioliryhmä on avain sen ominaisuuksiin, mikä mahdollistaa disulfidisiltojen muodostumisen kahden peptidiketjun välille (kuten insuliinin kanssa ) tai silmukan muodostumista yhdessä ketjussa, mikä vaikuttaa lopulliseen proteiinirakenteeseen. Kaksi kysteiinimolekyyliä, jotka on liitetty yhteen disulfidisidoksella, muodostavat kystiiniaminohapon, joka on joskus lueteltu erikseen yleisissä aminohappoluetteloissa. Kysteiiniä valmistetaan kehossa seriinistä ja metioniinista, ja sitä on vain nisäkäsproteiinien l-stereoisomeerissä.

Ihmiset, joilla on geneettinen sairaus kystinuria, eivät pysty imemään kystiiniä tehokkaasti takaisin verenkiertoonsa. Tämän seurauksena korkea kystiinipitoisuus kertyy virtsaan, jossa se kiteytyy ja muodostaa kiviä, jotka tukkivat munuaiset ja virtsarakon.

Gln-aminohappo

Glutamiini eristettiin ensimmäisen kerran juurikasmehusta vuonna 1883, eristettiin proteiinista vuonna 1932 ja syntetisoitiin kemiallisesti seuraavana vuonna. Glutamiini on kehomme runsain aminohappo ja sillä on useita tärkeitä tehtäviä. Ihmisillä glutamiini syntetisoituu glutamiinihaposta ja tämä konversiovaihe on elintärkeä säätelemään elimistössä olevan myrkyllisen ammoniakin määrää, joka muodostaa ureaa ja puriineja.

Glu-aminohappo

Glutamiinihappo eristettiin vehnägluteenista vuonna 1866 ja syntetisoitiin kemiallisesti vuonna 1890. Yleisesti eläinproteiineissa esiintyy vain l-stereoisomeeriä nisäkäsproteiineissa. , jonka ihmiset pystyvät syntetisoimaan tavallisesta välituotteesta α-ketoglutaarihaposta. L-glutamiinihapon mononatriumsuolaa, mononatriumglutamaattia (MSG) käytetään yleisesti mausteena ja arominvahventeena. Glutamiinihapon karboksyylisivuketju pystyy toimimaan elimistölle myrkyllisen ammoniakin luovuttajana ja vastaanottajana mahdollistaen ammoniakin turvallisen kuljetuksen maksaan, jossa se muuttuu ureaksi ja erittyy munuaisten kautta. Vapaa glutamiinihappo voi myös hajota hiilidioksidiksi ja vedeksi tai muuttua sokereiksi.

Gly-aminohappo

Glysiini oli ensimmäinen aminohappo, joka eristettiin proteiinista, tässä tapauksessa gelatiini, ja se on ainoa, joka ei ole optisesti aktiivinen (ei d- tai l-stereoisomeerejä). Se on rakenteellisesti yksinkertaisin α-aminohapoista, ja se on hyvin reagoimaton, kun se liitetään proteiineihin. Silti glysiini on tärkeä seriinin aminohapon, glutationin koentsyymin, puriinien ja hemoglobiinin tärkeän osan biosynteesissä.

Hänen aminohapponsa

Histidiini eristettiin vuonna 1896 ja sen rakenne vahvistettiin kemiallisella synteesillä vuonna 1911. Histidiini on histamiinin suora esiaste ja myös tärkeä hiilen lähde puriinisynteesissä. Kun histidiinin sivuketju liitetään proteiineihin, se voi toimia protonin vastaanottajana ja luovuttajana ja välittää tärkeitä ominaisuuksia yhdistettynä entsyymeihin, kuten kymotrypsiineihin ja hiilihydraattien, proteiinien ja nukleiinihappojen aineenvaihduntaan osallistuviin entsyymeihin. Imeväisille histidiiniä pidetään välttämättömänä aminohappo, aikuiset voivat olla lyhyitä aikoja ilman ravinnon saantia, mutta sitä pidetään silti välttämättömänä.

Ile-aminohappo

Isoleusiini eristettiin juurikassokerimelassista vuonna 1904. Isoleusiinipuolen hydrofobinen luonne Ketju on tärkeä määritettäessä proteiinien tertiääristä rakennetta, johon se sisältyy. Harvinaisesta perinnöllisestä sairaudesta, vaahterasiirappivirtsataudista kärsivillä on viallinen entsyymi isoleusiinille, leusiinille ja valiinille yhteisessä hajoamisreitissä. Ilman hoitoa aineenvaihduntatuotteet kerääntyvät potilaan virtsaan, mikä edistää erottuvaa hajua, joka antaa tilalle nimen.

Leu-aminohappo

Leusiini eristettiin juustosta vuonna 1819 ja lihaksista ja villasta kiteisessä tilassaan vuonna 1820. Vuonna 1891 se syntetisoitiin laboratoriossa. Ainoastaan ​​l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiinissa ja se voidaan hajottaa yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi kehon entsyymeillä. Jotkut DNA:ta sitovat proteiinit sisältävät alueita, joissa leusiinit on järjestetty konfiguraatioihin, joita kutsutaan leusiinivetoketjuiksi.

Lys-aminohappo

Lysiini eristettiin ensimmäisen kerran maitoproteiinikaseiinista vuonna 1889, ja sen rakenne selvitettiin vuonna 1902. Lysiini on tärkeä entsyymien sitoutumisessa koentsyymeihin ja sillä on tärkeä rooli histonien toiminnassa. Monissa viljakasveissa on hyvin vähän lysiiniä, mikä on johtanut puutteisiin joissakin populaatioissa, jotka ovat voimakkaasti riippuvaisia ​​niistä ravinnonsaannissa sekä kasvissyöjille ja vähärasvaisille laihduttajille. Tästä johtuen on pyritty kehittämään runsaasti lysiiniä sisältäviä maissikantoja.

Met-aminohappo

Metioniini eristettiin maitoproteiinikaseiinista vuonna 1922 ja sen rakenne selvitettiin laboratoriosynteesillä vuonna 1928. Metioniini on tärkeä rikin lähde monille kehon yhdisteille, mukaan lukien kysteiini ja tauriini. Rikkipitoisuutensa ansiosta metioniini auttaa estämään rasvan kertymistä maksaan ja auttaa puhdistamaan aineenvaihdunnan jätteitä ja myrkkyjä. Metioniini on ainoa välttämätön aminohappo, jota ei ole läsnä merkittävissä määrissä soijapapuja, ja siksi sitä tuotetaan kaupallisesti ja lisätään moniin soijajauhotuotteet.

Phe-aminohappo

Fenyylialaniini eristettiin ensimmäisen kerran luonnollisesta lähteestä (lupiinin ituista) vuonna 1879 ja myöhemmin syntetisoitiin kemiallisesti vuonna 1882. Ihmiskeho pystyy tavallisesti hajottamaan fenyylialaniinin tyrosiiniksi, mutta yksilöillä, joilla on perinnöllinen sairaus fenyyliketonuria (PKU), tämän muuntamisen suorittavalla entsyymillä ei ole aktiivisuutta. Jos fenyylialaniinia ei hoideta, se kerääntyy vereen, mikä hidastaa lasten henkistä kehitystä. Noin 10 000 lapsesta syntyy sairaus, ja vähäfenyylialaniinipitoisen ruokavalion noudattaminen varhaisessa iässä voi helpottaa vaikutuksia.

Pro-aminohappo

Vuonna 1900 proliini syntetisoitiin kemiallisesti. Seuraavana vuonna se eristettiin maitoproteiinikaseiinista ja sen rakenne osoitettiin olevan sama. Ihminen voi syntetisoida proliinia glutamiinihaposta, joka esiintyy vain l-stereoisomeerinä nisäkäsproteiineissa. Kun proliinia liitetään proteiineihin, sen erikoinen rakenne johtaa jyrkkään mutkiin tai mutkeihin peptidiketjussa, mikä myötävaikuttaa suuresti proteiinin lopulliseen rakenteeseen. Proliini ja sen johdannainen hydroksiproliini muodostavat 21 % sidekudokselle välttämättömän kuituproteiinin kollageenin aminohappojäännöksistä.

Ser-aminohappo

Seriini eristettiin ensimmäisen kerran silkkiproteiinista vuonna 1865, mutta sen rakennetta ei selvitetty vuoteen 1902 asti. Ihminen voi syntetisoida seriiniä muista metaboliiteista, mukaan lukien glysiinistä, vaikka vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa. Seriini on tärkeä monien aineenvaihduntatuotteiden biosynteesille, ja se on usein tärkeä entsyymien, joihin se sisältyy, katalyyttiselle toiminnalle, mukaan lukien kymotrypsiini ja trypsiini. Hermokaasut ja jotkin hyönteismyrkyt toimivat yhdistymällä seriinijäännökseen asetyylikoliiniesteraasin aktiivisessa kohdassa, estää entsyymin kokonaan. Esteraasiaktiivisuus on välttämätöntä hermovälittäjäaineen asetyylikoliinin hajottamiseksi, muuten vaarallisen korkeita tasoja kertyy, mikä johtaa nopeasti kouristukseen ja kuolemaan.

Thr-aminohappo

Treoniini eristettiin fibriinistä vuonna 1935 ja syntetisoitiin samana vuonna. Vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa, joissa se on suhteellisen reagoimaton. Vaikka se on tärkeä monissa bakteerireaktioissa, sen metabolinen rooli korkeammissa eläimissä, mukaan lukien ihmiset, jää epäselväksi.

Trp-aminohappo

Kaseiinista (maitoproteiinista) vuonna 1901 eristetty tryptofaanin rakenne perustettiin vuonna 1907 , mutta vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiineissa. Ihmisen suolistossa bakteerit hajottavat ravinnon tryptofaania vapauttaen yhdisteitä, kuten skatolia ja indolia, jotka antavat ulosteille epämiellyttävän aromin. Tryptofaani muuttuu B3-vitamiiniksi (kutsutaan myös nikotiinihapoksi tai niasiiniksi), mutta ei riittävällä nopeudella pitämään meidät terveinä. Tästä johtuen meidän on myös nautittava B3-vitamiinia, mikä johtaa puutostilaan nimeltä pellagra.

Tyr-aminohappo

Vuonna 1846 tyrosiini eristettiin kaseiinin (juuston proteiinin) hajoamisesta ), jonka jälkeen se syntetisoitiin laboratoriossa ja sen rakenne määritettiin vuonna 1883. Ihminen voi syntetisoida tyrosiinia fenyylialaniinista vain l-stereoisomeerinä nisäkäsproteiineissa. Tyrosiini on tärkeä esiaste lisämunuaisen hormoneille epinefriinille ja norepinefriinille, kilpirauhashormoneille, mukaan lukien tyroksiinille, sekä hiusten ja ihon pigmentille melaniinille. Entsyymeissä tyrosiinitähteet yhdistetään usein aktiivisiin kohtiin, joiden muuttaminen voi muuttaa entsyymispesifisyyttä tai pyyhkiä aktiivisuuden kokonaan pois. Vakavasta geneettisestä tilasta fenyyliketonuriasta (PKU) kärsivät eivät pysty muuttamaan fenyylialaniinia tyrosiiniksi, kun taas alkaptonuriapotilailla on vikaa. tyrosiiniaineenvaihduntaa, jolloin muodostuu erottuva virtsa, joka tummuu joutuessaan alttiiksi ilmalle.

Val-aminohappo

Valiinin rakenne perustettiin vuonna 1906 sen jälkeen, kun se eristettiin ensimmäisen kerran albumiinista vuonna 1879. Vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiinissa. Valiini voi hajota elimistössä yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi, mutta ihmisillä, joilla on harvinainen geneettinen sairaus, vaahterasiirappivirtsatauti, viallinen entsyymi keskeyttää tämän prosessin ja voi johtaa kuolemaan, jos sitä ei hoideta.