Есенциални аминокиселини: Таблица, съкращения и структура Есенциални аминокиселини: Таблица, съкращения и структура

Ала аминокиселина

Открит в протеина през 1875 г., аланинът съставлява 30% от остатъците в коприната. Неговата ниска реактивност допринася за простата, удължена структура на коприната с малко напречни връзки, което придава на влакната здравина, устойчивост на разтягане и гъвкавост. Само l-стереоизомерът участва в биосинтезата на протеините.

Arg аминокиселина

При хората аргининът се произвежда, когато протеините се усвояват. След това може да бъде преобразуван в азотен оксид от човешкото тяло, химикал, за който е известно, че отпуска кръвоносните съдове. Поради своите вазодилататорни ефекти, аргининът е предложен за лечение на хора с хронична сърдечна недостатъчност, висок холестерол, компрометирана циркулация и високо кръвно натиск, въпреки че изследванията на тези фронтове все още продължават. Аргининът може да се произвежда и синтетично, а съединенията, свързани с аргинина, могат да се използват при лечение на хора с чернодробна дисфункция поради ролята му в насърчаването на регенерацията на черния дроб. Въпреки че аргининът е необходим за растежа, но не и за поддържането на тялото, изследванията показват, че аргининът е от решаващо значение за процеса на зарастване на рани, особено при тези с лошо кръвообращение.

Аминокиселина Asn

През 1806 г. аспарагинът е пречистен от сок от аспержи, което го прави първата аминокиселина, изолирана от естествен източник. Въпреки това, едва през 1932 г. учените успяха да докажат, че аспарагинът се съдържа в протеините. Само l-стереоизомерът участва в биосинтезата на протеините на бозайниците. Аспарагинът е важен за отстраняването на токсичния амоняк от тялото.

Asp аминокиселина

Открита в протеините през 1868 г., аспарагиновата киселина се среща често в животинските протеини, но само l-стереоизомерът участва в биосинтезата на протеините. Водоразтворимостта на тази аминокиселина се поддава на присъствието близо до активните центрове на ензими като пепсин.

Аминокиселина Cys

Цистеинът е особено изобилен в протеините на косата, копитата и кератина на кожата, като е изолиран от пикочен камък през 1810 г. и от рог през 1899 г. Впоследствие той е химически синтезиран и структурата е разгадана през 1903-4. Съдържащата сяра тиолова група в страничната верига на цистеина е ключова за неговите свойства, позволявайки образуването на дисулфидни мостове между две пептидни вериги (както при инсулина ) или образуване на бримка в рамките на една верига, което влияе на крайната протеинова структура. Две цистеинови молекули, свързани помежду си чрез дисулфидна връзка, образуват аминокиселината цистин, която понякога е изброена отделно в общите списъци на аминокиселини. Цистеинът се произвежда в тялото от серин и метионин и присъства само в l-стереоизомера в протеините на бозайниците.

Хората с генетично заболяване цистинурия не са в състояние ефективно да реабсорбират цистин в кръвта си. Следователно високи нива на цистин се натрупват в урината им, където кристализира и образува камъни, които блокират бъбреците и пикочния мехур.

Gln аминокиселина

Глутаминът е изолиран за първи път от сок от цвекло през 1883 г., изолиран от протеин през 1932 г. и впоследствие синтезиран химически през следващата година. Глутаминът е най-разпространената аминокиселина в нашите тела и изпълнява няколко важни функции. При хората глутаминът се синтезира от глутаминова киселина и тази стъпка на преобразуване е жизненоважна за регулиране на нивото на токсичния амоняк в тялото, образувайки урея и пурини.

Glu аминокиселина

Глутаминовата киселина е изолирана от пшеничен глутен през 1866 г. и химически синтезирана през 1890 г. Често срещана в животинските протеини, само l-стереоизомерът се среща в протеините на бозайници , които хората са в състояние да синтезират от обикновения междинен продукт α-кетоглутарова киселина. Мононатриевата сол на 1-глутаминова киселина, мононатриевият глутамат (MSG) обикновено се използва като подправка и подобрител на вкуса. Карбоксилната странична верига на глутаминовата киселина е в състояние да действа като донор и акцептор на амоняка, който е токсичен за тялото, което позволява безопасното транспортиране на амоняка до черния дроб, където той се превръща в урея и се екскретира от бъбреците. Свободната глутаминова киселина също може да се разгради до въглероден диоксид и вода или да се трансформира в захари.

Аминокиселина Gly

Глицинът е първата аминокиселина, изолирана от протеин, в този случай желатин и е единственият, който не е оптически активен (няма d- или l-стереоизомери). Структурно най-простата от α-аминокиселините, тя е много нереактивна, когато се включи в протеини. Въпреки това глицинът е важен в биосинтезата на аминокиселината серин, коензима глутатион, пурините и хема, жизненоважна част от хемоглобина.

Неговата аминокиселина

Хистидинът е изолиран през 1896 г. и структурата му е потвърдена чрез химичен синтез през 1911 г. Хистидинът е директният прекурсор на хистамина и също е важен източник на въглерод в синтеза на пурин. Когато е включена в протеини, страничната верига на хистидина може да действа като протонен акцептор и донор, предавайки важни свойства, когато се комбинира в ензими като химотрипсин и тези, участващи в метаболизма на въглехидрати, протеини и нуклеинови киселини. За кърмачетата хистидинът се счита за основен аминокиселина, възрастните могат да издържат за кратки периоди без хранителен прием, но все пак се счита за необходима.

Ile аминокиселина

Изолевцинът е изолиран от меласа от захарно цвекло през 1904 г. Хидрофобната природа на изолевциновата страна веригата е важна при определянето на третичната структура на протеините, в които е включена. Тези, които страдат от рядко наследствено заболяване, наречено заболяване на урината от кленов сироп, имат дефектен ензим в пътя на разграждане, общ за изолевцин, левцин и валин. Без лечение метаболитите се натрупват в урината на пациента, допринасяйки за отличителната миризма, която дава името на състоянието.

Аминокиселина лев

Левцинът е изолиран от сирене през 1819 г. и от мускули и вълна в кристално състояние през 1820 г. През 1891 г. той е синтезиран в лаборатория. Само l-стереоизомерът се появява в протеина на бозайниците и може да бъде разграден до по-прости съединения от ензимите на тялото. Някои ДНК свързващи протеини съдържат региони, в които левцините са подредени в конфигурации, наречени левцинови ципове.

Аминокиселина Lys

Лизинът е изолиран за първи път от млечния протеин казеин през 1889 г. и неговата структура е изяснена през 1902 г. Лизинът е важен за свързването на ензимите с коензимите и играе важна роля в начина, по който функционират хистоните. Много зърнени култури са с много ниско съдържание на лизин, което е довело до дефицити в някои популации, които разчитат в голяма степен на тях за храна, както и при вегетарианци и диети с ниско съдържание на мазнини. Следователно са положени усилия за разработване на царевични сортове, богати на лизин.

Аминокиселина Met

Метионинът е изолиран от млечния протеин казеин през 1922 г. и неговата структура е разгадана чрез лабораторен синтез през 1928 г. Метионинът е важен източник на сяра за множество съединения в тялото, включително цистеин и таурин. Свързан със съдържанието на сяра, метионинът помага да се предотврати натрупването на мазнини в черния дроб и помага за детоксикацията на метаболитни отпадъци и токсини. Метионинът е единствената незаменима аминокиселина, която не присъства в значителни количества соя и следователно се произвежда в търговската мрежа и се добавя към много продукти от соев шрот.

Phe аминокиселина

Фенилаланинът е изолиран за първи път от естествен източник (кълнове от лупина) през 1879 г. и впоследствие синтезиран химически през 1882 г. Човешкото тяло обикновено е в състояние да разгради фенилаланина до тирозин, но при индивиди с наследствено заболяване фенилкетонурия (PKU), ензимът, който извършва това преобразуване, няма активност. Ако не се лекува, фенилаланинът се натрупва в кръвта, което води до забавено умствено развитие при децата. На всеки 10 000 деца се раждат с това състояние, приемането на диета с ниско съдържание на фенилаланин в ранна възраст може да облекчи ефектите.

Про аминокиселина

През 1900 г. пролинът е синтезиран химически. На следващата година той беше изолиран от млечния протеин казеин и структурата му се оказа същата. Хората могат да синтезират пролин от глутаминова киселина, появяващ се само като l-стереоизомер в протеини на бозайници. Когато пролинът е включен в протеините, неговата особена структура води до остри завои или прегъвания в пептидната верига, което допринася значително за крайната структура на протеина. Пролинът и неговият производен хидроксипролин представляват 21% от аминокиселинните остатъци на фиброзния протеин колаген, който е от съществено значение за съединителната тъкан.

Ser аминокиселина

Серинът е изолиран за първи път от копринен протеин през 1865 г., но структурата му не е установена до 1902 г. Хората могат да синтезират серин от други метаболити, включително глицин, въпреки че само l-стереоизомерът се появява в протеините на бозайниците. Серинът е важен за биосинтезата на много метаболити и често е важен за каталитичната функция на ензимите, в които е включен, включително химотрипсин и трипсин. Нервните газове и някои инсектициди действат чрез комбиниране със серинови остатъци в активното място на ацетилхолин естераза, пълно инхибиране на ензима. Естеразната активност е от съществено значение за разграждането на невротрансмитера ацетилхолин, в противен случай се натрупват опасно високи нива, бързо водещи до конвулсии и смърт.

Аминокиселина Thr

Треонинът е изолиран от фибрин през 1935 г. и е синтезиран през същата година. Само l-стереоизомерът се появява в протеини на бозайници, където е относително нереактивен. Въпреки че е важен в много реакции при бактериите, метаболитната му роля при висшите животни, включително хората, остава неясна.

Trp аминокиселина

Изолирана от казеин (млечен протеин) през 1901 г., структурата на триптофана е установена през 1907 г. , но само l-стереоизомерът се появява в протеините на бозайниците. В червата на човека бактериите разграждат хранителния триптофан, освобождавайки съединения като скатол и индол, които придават неприятния аромат на изпражненията. Триптофанът се превръща във витамин B3 (наричан още никотинова киселина или ниацин), но не с достатъчна скорост, за да ни поддържа здрави. Следователно ние също трябва да приемаме витамин В3, липсата на това води до дефицит, наречен пелагра.

Аминокиселина Tyr

През 1846 г. тирозинът е изолиран от разграждането на казеина (протеин от сирене ), след което е синтезиран в лабораторията и структурата му е определена през 1883 г. Присъстващ само в l-стереоизомера в протеини на бозайници, хората могат да синтезират тирозин от фенилаланин. Тирозинът е важен предшественик на надбъбречните хормони епинефрин и норепинефрин, хормоните на щитовидната жлеза, включително тироксин и пигмента на косата и кожата меланин. В ензимите тирозиновите остатъци често се свързват с активни места, промяната на които може да промени специфичността на ензима или да унищожи изцяло активността. Страдащите от сериозно генетично заболяване фенилкетонурия (PKU) не са в състояние да превърнат фенилаланина в тирозин, докато пациентите с алкаптонурия имат дефектен метаболизъм на тирозин, произвеждащ отличителна урина, която потъмнява, когато е изложена на въздух.

Аминокиселина Val

Структурата на валина е установена през 1906 г., след като за първи път е изолиран от албумин през 1879. Само l-стереоизомерът се появява в протеина на бозайниците. Валинът може да се разгради в по-прости съединения в тялото, но при хора с рядко генетично заболяване, наречено болест на урината с кленов сироп, дефектен ензим прекъсва този процес и може да се окаже фатален, ако не се лекува.